Apoenzim: Apa itu, fungsi, contoh

Apoenzim adalah suatu bentuk enzim tidak aktif yang tidak memiliki hubungan koenzim dan / atau kofaktor.  Enzim adalah protein khusus yang bertindak sebagai katalis untuk memulai reaksi kimia kompleks.

Semua reaksi kimia memerlukan energi untuk memulai. Energi yang diperlukan untuk melanjutkan reaksi disebut energi aktivasi.

Banyak reaksi kimia yang paling sederhana membutuhkan energi yang sangat sedikit sehingga dapat terjadi pada suhu yang relatif rendah tanpa pengaruh eksternal.

Ketika panas ditambahkan, energi panas ekstra sering cukup untuk banyak reaksi lainnya terjadi. Reaksi yang lebih kompleks memerlukan beberapa stimulus atau katalis lain untuk memulai.

Apoenzim: Polipeptida atau protein bagian dari enzim disebut apoenzim dan mungkin akan tidak aktif dalam struktur sintesis aslinya. Bentuk tidak aktif dari apoenzim ini dikenal sebagai proenzim atau zymogen. Proenzim mungkin berisi beberapa asam amino dalam protein tambahan yang dihapus, dan memungkinkan struktur tersier spesifik akhir yang akan dibentuk sebelum diaktifkan sebagai apoenzim.

Kofaktor: kofaktor adalah zat non-protein yang mungkin organik, dan disebut koenzim. Koenzim sering berasal dari vitamin.

Tipe lain dari kofaktor adalah ion logam anorganik disebut ion aktivator logam. Ion-ion logam anorganik dapat terikat melalui ikatan kovalen koordinat. Alasan utama untuk kebutuhan gizi untuk mineral adalah menyediakan ion logam seperti Zn +2, Mg +2, Mn +2, Fe +2, Cu +2, K +1, dan Na +1 untuk digunakan dalam enzim sebagai kofaktor .

Banyak enzim memerlukan molekul kecil tambahan yang dikenal sebagai kofaktor untuk membantu aktivitas katalitik. Kofaktor adalah molekul non-protein yang melakukan reaksi kimia yang tidak dapat dilakukan oleh 20 asam amino standar. Kofaktor dapat berupa molekul anorganik (logam) atau molekul organik kecil (koenzim).

Kofaktor, sebagian besar ion logam atau koenzim, adalah bahan kimia anorganik dan organik fungsi dalam reaksi enzim yang. Koenzim adalah molekul organik yang nonproteins dan sebagian besar turunan dari vitamin larut dalam air oleh fosforilasi, mereka mengikat molekul protein apoenzyme untuk menghasilkan holoenzyme aktif.

Pengertian Enzim

Enzim adalah biomolekul berupa protein yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia organik. Molekul awal yang disebut substrat akan dipercepat perubahannya menjadi molekul lain yang disebut produk. Jenis produk yang akan dihasilkan bergantung pada suatu kondisi/zat, yang disebut promoter. Semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup cepat dalam suatu arah lintasan metabolisme yang ditentukan oleh hormon sebagai promoter.

Enzim bekerja dengan cara bereaksi dengan molekul substrat untuk menghasilkan senyawa intermediat melalui suatu reaksi kimia organik yang membutuhkan energi aktivasi lebih rendah, sehingga percepatan reaksi kimia terjadi karena reaksi kimia dengan energi aktivasi lebih tinggi membutuhkan waktu lebih lama. Sebagai contoh:

X + C → XC (1)
Y + XC → XYC (2)
XYCCZ (3)
CZ → C + Z (4)

Meskipun senyawa katalis dapat berubah pada reaksi awal, pada reaksi akhir molekul katalis akan kembali ke bentuk semula.

Sebagian besar enzim bekerja secara khas, yang artinya setiap jenis enzim hanya dapat bekerja pada satu macam senyawa atau reaksi kimia. Hal ini disebabkan perbedaan struktur kimia tiap enzim yang bersifat tetap. Sebagai contoh, enzim α-amilase hanya dapat digunakan pada proses perombakan pati menjadi glukosa.

Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor, terutama adalah substrat, suhu, keasaman, kofaktor dan inhibitor. Tiap enzim memerlukan suhu dan pH (tingkat keasaman) optimum yang berbeda-beda karena enzim adalah protein, yang dapat mengalami perubahan bentuk jika suhu dan keasaman berubah. Di luar suhu atau pH yang sesuai, enzim tidak dapat bekerja secara optimal atau strukturnya akan mengalami kerusakan. Hal ini akan menyebabkan enzim kehilangan fungsinya sama sekali. Kerja enzim juga dipengaruhi oleh molekul lain. Inhibitor adalah molekul yang menurunkan aktivitas enzim, sedangkan aktivator adalah yang meningkatkan aktivitas enzim. Banyak obat dan racun adalah inihibitor enzim.

Fungsi Apoenzim

Enzim bertindak sebagai katalis untuk reaksi kimia dengan mengubah satu atau lebih reagen, yang disebut substrat, dengan cara yang mengurangi energi aktivasi yang cukup untuk memulai reaksi.

Beberapa reaksi tidak akan terjadi tanpa enzim spesifik mereka. Dengan beberapa yang lain, enzim tidak diperlukan, tetapi membuatnya lebih mudah.

Tidak seperti reagen, enzim tidak dikonsumsi selama reaksi. Holoenzyme adalah bentuk enzim yang lengkap dan aktif secara katalitik. Itu terdiri dari apoenzim bersama dengan kofaktornya.

Bagian yang tersusun dari protein dari holoenzyme disebut apoenzyme, sedangkan bagian non-protein disebut kelompok prostetik.

Apoenzim adalah suatu bentuk enzim tidak aktif yang tidak memiliki hubungan koenzim dan / atau kofaktor. Oleh karena itu, enzim sederhana juga disebut apoenzim. Jadi, ketika enzim diaktifkan oleh koenzim atau kofaktor, itu menjadi haloenzim.

Apoenzim ini tidak memiliki aktivitas biologis dan oleh karena itu secara katalitik tidak aktif sampai terikat oleh kofaktor yang sesuai.

Sebagian besar kofaktor tidak terkait secara kovalen tetapi agak terkait erat. Namun, gugus prostetik organik seperti ion besi atau vitamin dapat melekat secara kovalen.

Contoh holoenzim termasuk DNA polimerase dan RNA polimerase yang mengandung banyak subunit protein.

Kofaktor dapat berupa organik atau anorganik, dengan ion logam anorganik yang paling umum. Kofaktor mengikat dan dilepaskan dari situs aktif enzim, seperti substrat.

Fungsi tubuh yang tepat disebabkan oleh kenyataan bahwa beberapa kooperator memiliki kemampuan untuk terpisah dari apoenzim masing-masing dan melakukan fungsi tertentu.

Contoh yang paling terkenal dari hal ini adalah nikotinamid adenin dinukleotida dan flavin adenin dinukleotida, dua koenzim dari enzim dehidrogenase yang, setelah ditangkap hidrogen, terpisah dari apoenzyme.

Fungsi utamanya dilakukan dalam metabolisme semua makhluk hidup, dengan fungsi penting dalam siklus Krebs.

Jenis enzim

Sebagian besar enzim adalah protein secara alami. Berdasarkan komposisi ada dua jenis enzim:

  • Proteoenzim atau enzim sederhana: mereka hanya mengandung asam amino, hanya terdiri dari protein.
  • Holoenzim atau enzim terkonjugasi: terdiri dari protein dan bagian non-protein, yaitu enzim sederhana dan kofaktor, yang diperlukan untuk aktivitas biologis.

Faktor-faktor

Enzim bekerja secara efisien dalam kaitannya dengan berbagai faktor yang meningkatkan aktivitas mereka.

Kofaktor

Kofaktor adalah molekul anorganik non-protein kecil, yang melakukan reaksi kimia yang tidak dapat dilakukan oleh standar 20 asam amino.

Kofaktor termasuk ion logam seperti Fe, Cu, Mg, juga bisa menjadi molekul organik seperti vitamin B.

Kadang-kadang enzim saja tidak cukup untuk reaksi bekerja, dan kofaktor membuatnya bekerja.

Molekul ini bekerja dengan memprakarsai atau meningkatkan aksi enzim, menghambat proses apa pun yang menonaktifkan enzim atau mengurangi efektivitasnya, baik secara kompetitif maupun non-kompetitif.

Koenzim

Koenzim adalah molekul organik yang bukan protein dan sebagian besar berasal dari vitamin yang larut dalam air oleh fosforilasi. Contoh dari koenzim termasuk tiamin pirofosfat, flavin adenin dinukleotida, dan biotin. Koenzim adalah kofaktor organik.

Molekul organik ini adalah bagian dari situs aktif enzim proteinnya. Karena koenzim adalah bagian dari situs aktif enzim, enzim tidak dapat bekerja pada substrat tanpanya.

Ko-substrat adalah koenzim yang sementara mengikat enzim, akan dilepaskan di beberapa titik, dan kemungkinan akan mengikat lagi nanti.

Koenzim yang terikat erat dan tidak terlepas disebut gugus prostetik.

Tinggalkan Balasan

Alamat email Anda tidak akan dipublikasikan. Ruas yang wajib ditandai *