Fungsi Imunoglobulin — struktur, jenis, pengertian

Imunoglobulin juga dikenal sebagai antibodi. Mereka dibuat oleh sel plasma (sel darah putih).

Sel plasma membuat imunoglobulin, yang juga dikenal sebagai antibodi. Jika Anda memiliki infeksi, sumsum tulang Anda membuat lebih banyak sel plasma dan imunoglobulin. Imunoglobulin mengalir dalam darah Anda dan membantu melawan virus atau bakteri di dalam tubuh.

Jika Anda memiliki myeloma, sel-sel myeloma membuat imunoglobulin abnormal yang tidak dapat melawan infeksi. Ini kadang-kadang disebut protein paraprotein atau M.

Anda juga dapat membuat imunoglobulin yang kurang normal dari biasanya. Ini juga membuat tubuh Anda lebih sulit melawan infeksi.

Imunoglobulin adalah sejenis protein yang membantu tubuh melawan penyakit. Imunoglobulin, disingkat dengan Ig, juga disebut sebagai antibodi. Zat ini terletak di berbagai bagian tubuh, tergantung pada jenis imunoglobulin itu dan fungsinya. Ada lima bentuk yang berbeda dari antibodi, masing-masing dengan fungsi tertentu.

Seseorang yang mengalami masalah kesehatan mungkin harus dites tingkat imunoglobulin mereka. Ini adalah tes darah sederhana, dan hasilnya biasanya tersedia dalam beberapa hari. Hal ini dimungkinkan untuk penyedia layanan kesehatan untuk mendiagnosa berbagai kondisi dengan menguji kadar antibodi.

Tingginya kadar IgA dapat menunjukkan multiple myeloma, hepatitis kronis, sirosis hati, atau gangguan autoimun seperti rheumatoid arthritis. Tingginya kadar IgG sering merupakan tanda kronis, infeksi jangka panjang, atau multiple sclerosis. Peningkatan kadar IgM mungkin sinyal mononukleosis, infeksi parasit, atau kerusakan ginjal. Tingginya kadar IgE menunjukkan alergi atau asma.

Rendahnya tingkat IgA atau IgG dapat menunjukkan leukemia atau kerusakan ginjal. Rendahnya tingkat IgM sering merupakan tanda masalah sistem kekebalan tubuh, dan rendahnya tingkat IgE sering merupakan tanda kondisi otot yang diwarisi yang mempengaruhi koordinasi. Kadar imunoglobulin sangat membantu ketika mencoba untuk menentukan masalah kesehatan, tetapi bukan satu-satunya tes yang digunakan untuk mendiagnosa kondisi ini.

Fungsi Umum Imunoglobulin

Peran yang dimainkan imunoglobulin dalam sistem kekebalan sangat penting untuk pertahanan organisme.

Imunoglobulin adalah bagian dari sistem kekebalan humoral; yaitu, mereka adalah zat yang disekresikan oleh sel untuk perlindungan terhadap patogen atau agen berbahaya.

Mereka memberikan cara pertahanan yang efektif, efektif, spesifik dan sistematis, yang bernilai tinggi sebagai bagian dari sistem kekebalan tubuh.

Fungsi umum Imunoglobulin dalam sistem imunitas adalah:

  • Antibodi atau imunoglobulin melayani fungsi independen dan dengan mengaktifkan respons efektor dan sekresi yang dimediasi sel.
  • Ikatan antigen-antibodi. Imunoglobulin memiliki fungsi pengikatan spesifik dan selektif terhadap agen antigenik. Pembentukan kompleks antigen-antibodi adalah fungsi utama dari imunoglobulin dan, oleh karena itu, adalah respon imun yang dapat menghentikan aksi antigen. Setiap antibodi dapat mengikat dua atau lebih antigen secara bersamaan.
  • Fungsi efektor. Sebagian besar waktu, kompleks antigen-antibodi berfungsi sebagai awal untuk mengaktifkan respons seluler spesifik atau untuk memulai serangkaian peristiwa yang menentukan penghapusan antigen. Dua respons efektor yang paling umum adalah pengikatan sel dan aktivasi komplemen.

Ikatan sel tergantung pada adanya reseptor spesifik untuk segmen Fc dari imunoglobulin, setelah itu terikat pada antigen.

Sel-sel seperti sel mast, eosinofil, basofil limfosit, dan fagosit memiliki reseptor ini dan menyediakan mekanisme untuk pembersihan antigen.

Aktivasi kaskade komplemen adalah mekanisme kompleks yang mengandaikan awal urutan, sehingga hasil akhirnya adalah sekresi zat beracun yang menghilangkan antigen.

Fungsi Khusus imunoglobulin

Fungsi IgA

IgA terletak di saluran pernapasan dan pencernaan, hidung, telinga, mata, dan vagina.

  • IgA bertanggung jawab untuk melindungi tubuh dari penyerbu luar.
  • Ini bertindak sebagai penghalang pertahanan terhadap patogen, yang terletak di permukaan mukosa.
  • Ada di mukosa pernapasan, sistem pencernaan, saluran kemih dan juga di sekresi seperti air liur, lendir hidung dan air mata.
  • Meskipun aktivasi komplemennya rendah, dapat dikaitkan dengan lisozim untuk menghilangkan bakteri.
  • Kehadiran imunoglobulin D dalam ASI dan kolostrum memungkinkan bayi baru lahir untuk memperolehnya selama menyusui.

Fungsi IgG

IgG adalah bentuk terkecil dari imunoglobulin, dan terletak di semua cairan tubuh.

  • Hal ini bertanggung jawab untuk memerangi infeksi bakteri dan virus, dan satu-satunya antibodi yang melintasi plasenta untuk melindungi janin selama kehamilan.
  • Imunoglobulin G menyediakan sebagian besar pertahanan terhadap agen antigenik, termasuk bakteri dan virus.
  • IgG mengaktifkan mekanisme seperti komplemen dan fagositosis.
  • Konstitusi IgG spesifik untuk antigen tahan lama.
  • Satu-satunya antibodi yang dapat ditransfer ibu kepada anak-anak selama kehamilan adalah IgG.

Fungsi IgM

IgM adalah antibodi terbesar. Ini adalah responden pertama terhadap infeksi, dan terletak dalam darah dan cairan getah bening. Seiring dengan respon awal terhadap benda asing, IgM juga mendorong sel-sel sistem kekebalan lain untuk melawan infeksi. IgD terletak di jaringan batang tubuh dan dada, dan peneliti belum menentukan fungsinya.

  • IgM adalah antibodi respon cepat terhadap agen berbahaya dan infeksius, karena memberikan tindakan segera sampai digantikan oleh IgG.
  • Antibodi ini mengaktifkan respons seluler yang dimasukkan ke dalam membran limfosit dan respons humoral seperti komplemen.
  • Ini adalah imunoglobulin pertama yang disintesis oleh manusia.

Fungsi IgE

IgE terletak di berbagai selaput lendir, di kulit, dan paru-paru. IgE bertanggung jawab untuk reaksi tubuh terhadap alergen seperti serbuk sari, jamur, bulu, dan spora. Hal ini juga dapat memicu reaksi alergi bila terkena susu, obat-obatan, dan racun. Orang-orang yang menderita alergi sering memiliki tingkat tinggi IgE.

  • Imunoglobulin E menyediakan mekanisme pertahanan yang kuat terhadap antigen penghasil alergi.
  • Interaksi antara IgE dan alergen akan menyebabkan zat peradangan muncul yang bertanggung jawab untuk gejala alergi, seperti bersin, batuk, gatal-gatal, peningkatan air mata dan lendir hidung.
  • IgE juga dapat digabungkan ke permukaan parasit melalui segmen Fc-nya, menghasilkan reaksi yang menyebabkan kematian mereka.

Fungsi IgD

  • Struktur monomerik IgD terkait dengan limfosit B yang belum berinteraksi dengan antigen, oleh karena itu mereka memainkan peran reseptor.
  • Fungsi IgD tidak jelas.

Pengertian

Imunoglobulin adalah molekul yang membuat limfosit B dan sel plasma yang membantu mempertahankan tubuh. Mereka terdiri dari biomolekul glikoprotein milik sistem kekebalan tubuh. Mereka adalah salah satu protein paling banyak dalam serum darah, setelah albumin.

Antibodi adalah nama lain yang diterima imunoglobulin, dan mereka dianggap globulin karena perilakunya dalam elektroforesis serum darah yang mengandungnya. Molekul imunoglobulin bisa sederhana atau kompleks, tergantung pada apakah itu monomer atau terpolimerisasi.

Struktur umum imunoglobulin mirip dengan huruf “Y”. Ada lima jenis imunoglobulin yang menunjukkan perbedaan morfologis, fungsional, dan lokasi dalam tubuh. Perbedaan struktural dari antibodi tidak dalam bentuk, tetapi dalam hal komposisi mereka; setiap jenis memiliki tujuan tertentu.

Respons imun yang dipromosikan imunoglobulin sangat spesifik dan merupakan mekanisme yang sangat kompleks. Stimulus untuk sekresi oleh sel diaktifkan di hadapan agen asing ke tubuh, seperti bakteri. Fungsi imunoglobulin adalah untuk mengikat dan menghilangkan elemen asing.

Imunoglobulin atau antibodi dapat hadir baik dalam darah maupun pada permukaan membran organ. Biomolekul ini merupakan elemen penting dalam sistem pertahanan tubuh manusia.

Struktur Imunoglobulin

Struktur antibodi mengandung asam amino dan karbohidrat, oligosakarida. Kehadiran asam amino yang dominan, jumlah dan distribusinya adalah yang menentukan struktur imunoglobulin.

Seperti semua protein, imunoglobulin memiliki struktur primer, sekunder, tersier, dan kuaterner, yang menentukan penampilan khasnya.

Berdasarkan jumlah asam amino yang mereka miliki, imunoglobulin memiliki dua jenis rantai: rantai berat dan rantai ringan. Selanjutnya, sesuai dengan urutan asam amino dalam strukturnya, masing-masing rantai memiliki daerah variabel dan daerah konstan.

Rantai berat

Rantai berat imunoglobulin berhubungan dengan unit polipeptida yang terdiri dari 440 sekuens asam amino.

Setiap imunoglobulin memiliki 2 rantai berat, dan masing-masing pada gilirannya memiliki daerah variabel dan daerah konstan. Wilayah konstan memiliki 330 asam amino dan 110 asam amino berurutan variabel.

Struktur rantai berat berbeda untuk setiap imunoglobulin. Ada total 5 jenis rantai berat yang menentukan jenis imunoglobulin.

Jenis rantai berat diidentifikasi oleh huruf Yunani γ, μ, α, ε, δ untuk masing-masing imunoglobulin IgG, IgM, IgA, IgE, dan IgD.

Wilayah konstan rantai berat ε dan μ terdiri dari empat domain, sementara yang terkait dengan α, γ, δ memiliki tiga domain. Kemudian, setiap daerah konstan akan berbeda untuk setiap jenis imunoglobulin, tetapi umum untuk imunoglobulin dari jenis yang sama.

Wilayah variabel rantai berat terdiri dari satu domain imunoglobulin. Wilayah ini memiliki urutan 110 asam amino, dan akan berbeda tergantung pada spesifisitas antibodi untuk antigen.

Sudut atau flex – disebut engsel – mewakili area fleksibel rantai dapat dilihat pada struktur rantai berat.

Rantai ringan

Rantai ringan imunoglobulin adalah polipeptida yang terdiri dari sekitar 220 asam amino. Ada dua jenis rantai ringan pada manusia: kappa (κ) dan lambda (λ), yang terakhir dengan empat subtipe. Domain konstan dan variabel memiliki urutan masing-masing 110 asam amino.

Antibodi dapat memiliki dua rantai ringan κ (κκ) atau sepasang rantai λ (λλ), tetapi tidak mungkin untuk memiliki satu dari setiap jenis pada waktu yang sama.

Segmen Fc dan Fab

Karena setiap imunoglobulin memiliki bentuk seperti Y, ia dapat dibagi menjadi dua segmen. Segmen “bawah”, alasnya, disebut fraksi yang dapat dikristalisasi atau Fc; sementara lengan «Y» membentuk Fab, atau fraksi yang mengikat antigen. Masing-masing bagian struktural imunoglobulin ini memainkan peran yang berbeda.

Segmen Fc

Segmen Fc memiliki dua atau tiga domain rantai berat imunoglobulin konstan.

Fc dapat berikatan dengan protein atau reseptor spesifik pada basofil, eosinofil, atau sel mast, sehingga menginduksi respon imun spesifik yang akan membunuh antigen. Fc sesuai dengan ujung karboksil imunoglobulin.

Segmen fraksi

Fraksi atau segmen antibodi Fab mengandung domain variabel di ujungnya, di samping domain konstan rantai berat dan ringan.

Domain konstan rantai berat dilanjutkan dengan domain segmen Fc yang membentuk engsel. Sesuai dengan terminal amino-ujung imunoglobulin.

Pentingnya segmen Fab adalah memungkinkan pengikatan dengan antigen, zat asing dan zat berbahaya.

Domain variabel dari setiap imunoglobulin menjamin kekhususannya untuk antigen yang diberikan; Fitur ini bahkan memungkinkan penggunaannya dalam diagnosis penyakit radang dan infeksi.

Jenis Imunoglobulin

Imunoglobulin yang diketahui sejauh ini memiliki rantai berat spesifik yang konstan untuk masing-masing dan berbeda dari yang lain.

Ada lima jenis rantai berat yang menentukan lima jenis imunoglobulin, yang fungsinya berbeda.

  • Imunoglobulin G (IgG). Imunoglobulin G adalah varietas yang paling banyak. Ini memiliki rantai berat gamma dan terjadi dalam bentuk unimolecular atau monomer. IgG adalah yang paling melimpah dalam serum darah dan ruang jaringan. Perubahan minimal dalam urutan asam amino rantai beratnya menentukan pembagiannya menjadi subtipe: 1, 2, 3 dan 4. Imunoglobulin G memiliki urutan 330 asam amino dalam segmen Fc dan berat molekul 150.000, yang 105.000 sesuai dengan rantai beratnya.
  • Imunoglobulin M (IgM). Imunoglobulin M adalah pentamer yang rantai beratnya μ. Berat molekulnya tinggi, sekitar 900.000. Urutan asam amino rantai beratnya adalah 440 fraksi Fc-nya. Itu ditemukan terutama dalam serum darah, mewakili 10 hingga 12% dari imunoglobulin. IgM hanya memiliki satu subtipe.
  • Imunoglobulin A (IgA). Ini sesuai dengan rantai berat tipe-α, dan mewakili 15% dari total imunoglobulin. IgA ditemukan dalam darah dan sekresi, termasuk ASI, disajikan sebagai monomer atau dimer. Berat molekul imunoglobulin ini adalah 320.000 dan memiliki dua subtipe: IgA1 dan IgA2.
  • Imunoglobulin E (IgE). Imunoglobulin E terdiri dari rantai berat tipe-s dan sangat jarang dalam serum, sekitar 0,002%. IgE memiliki berat molekul 200.000 dan hadir sebagai monomer terutama dalam serum, lendir hidung, dan saliva. Imunoglobulin ini juga sering ditemukan dalam basofil dan sel mast.
  • Imunoglobulin D (IgD). Variasi rantai berat correspond berhubungan dengan imunoglobulin D, yang mewakili 0,2% dari total imunoglobulin. IgD memiliki berat molekul 180.000 dan terstruktur sebagai monomer. Ini terkait dengan limfosit B yang melekat pada permukaannya. Namun, peran IgD tidak jelas.

Perubahan Imunoglobulin

Imunoglobulin dapat mengalami perubahan tipe struktural, karena kebutuhan untuk pertahanan terhadap antigen.

Perubahan ini disebabkan oleh peran limfosit B dalam membuat antibodi melalui sifat imunitas adaptif. Perubahan struktural berada di wilayah konstan rantai berat, tanpa mengubah wilayah variabel.

Perubahan tipe atau kelas dapat menyebabkan IgM beralih ke IgG atau IgE, dan ini terjadi sebagai respons yang diinduksi oleh interferon gamma atau interleukins IL-4 dan IL-5.

Tinggalkan Balasan

Alamat email Anda tidak akan dipublikasikan. Ruas yang wajib ditandai *